خانه / آموزش / علم و دانش / ابداع و نوآوری / برندگان نوبل شیمی ۲۰۱۷ چه دستاوردهایی داشتند؟
راهنما و نیازمندی های رایگان خرید و فروش، استخدام و خدمات در ایران

برندگان نوبل شیمی ۲۰۱۷ چه دستاوردهایی داشتند؟

آکادمی سلطنتی علوم سوئد، روز چهارشنبه دوازدهم مهر (چهارم اکتبر) جایزه نوبل شیمی ۲۰۱۷ را بطور مشترک به ژاک دوبوشه (Jacques Dubochet)، یواخیم فرانک (Joachim Frank) و ریچارد هندرسون (Richard Henderson) اعطا کرد. این سه دانشمند به دلیل تلاش برای ابداع یک روش جدید و کارآمد تصویربرداری سه بعدی از مولکول های زیستی این جایزه را دریافت کردند.

برندگان نوبل شیمی 2017

برندگان نوبل شیمی ۲۰۱۷

بر پایه تلاش های آنان، روش جدیدی برای تهیه تصاویر دقیق سه بعدی از مولکول های زیستی مانند پروتئین، DNA و RNA ابداع شده است. نتیجه پژوهش این دانشمندان به محققان کمک کرد از فرآیندهای سلولی که پیش از آن ناشناخته بودند، رمزگشایی کنند. برای مثال با تهیه تصویر از ویروس هایی مانند زیکا (Zika) درک ساختار و کارکرد آنها آسان تر شده است. هم اکنون دانشمندان می توانند با استفاده از روش میکروسکوپ الکترونی انجمادی، مولکول های زیستی را منجمد و حرکت آنها را کندتر کنند و در این حالت، تصویری با وضوح زیاد (در حد اتم) از این مولکول ها تهیه کنند. این روش، تصویربرداری از مولکول های زیستی را ساده تر و کارآیی آن را بیشتر کرده است.

در این مقاله شما می توانید با این دستاورد بیشتر آشنا شوید.

تاریخچه میکروسکوپ الکترونی انجمادی
جایزه نوبل شیمی امسال به دلیل ابداع میکروسکوپ الکترونی انجمادی (cryo-EM) به این دانشمندان اعطا شده است. اکنون با استفاده از این روش می توان تصویرهایی با وضوح زیاد از بیومولکول ها (مولکول های زیستی) تهیه کرد و ساختار آنها را تشخیص داد. درک شکل و ساختار پروتئین ها و دیگر مولکول های زیستی برای شناخت عملکرد آنها بسیار مهم است. به عنوان مثال، ساختار یک ویروس، اطلاعات بسیار مهمی در مورد چگونگی حمله آن ویروس به سلول ها ارائه می دهد.

پیش از این برای بررسی ساختار پروتئین، ابتدا تعداد زیادی از مولکول های یک پروتئین را متبلور می کردند. سپس پرتوهای ایکس را به بلورها می تاباندند و از روی طرح های پرتو ایکس بازتاب شده، شکل پروتئین را مشخص می کردند. اما بسیاری از پروتئین ها، بیش از حد نرم و بی شکل هستند یا متبلور نمی شوند. تا پیش از پژوهش این دانشمندان، اعتقاد بر این بود که از میکروسکوپ الکترونی فقط برای تصویربرداری ساختارهای غیر زنده می توان استفاده کرد زیرا پرتو الکترونی پُر قدرت تابیده شده، مواد زیستی را از بین می برد، اما ریچارد هندرسون در سال ۱۹۹۰ از میکروسکوپ الکترونی برای تولید تصویر سه بعدی از پروتئین استفاده کرد. این ابزار از پرتوهای الکترون برای تولید تصاویر استفاده می کند، در نتیجه تصویرهایی که این میکروسکوپ تولید می کند، به مراتب بهتر از تصویرهایی است که با استفاده از میکروسکوپ های نوری معمولی تهیه می شوند.

برای تهیه تصویر از نمونه ها با استفاده از میکروسکوپ الکترونی باید نمونه ها را در خلاء قرار داد، اما نمونه های زیستی در خلاء آب خود را از دست می دهند و خشک می شوند. علاوه بر این، تاباندن الکترون های پُر انرژی به مولکول ها، به آنها آسیب می زند. پروتئین خاصی که دکتر هندرسون و همکارانش بررسی کردند، پروتئینی است که در غشای سلولی یک موجود زنده فتوسنتز کننده قرار دارد. آنها برای اینکه نمونه حاوی این مولکول در خلاء خشک نشود، آن را با محلولی که دارای گلوکز بود، پوشاندند. آنها همچنین شدت پرتو الکترون را کاهش دادند.

در سال ۱۹۷۵ دکتر هندرسون توانست با توجه به استقرار منظم مولکول های پروتئین در غشاء، از روی شیوه پراکندگی الکترون، شکل پروتئین ها را ارزیابی کند. اما همه پروتئین ها به شکل مرتب و منظم در غشای سلول مستقر نمی شوند، بلکه هر کدام از آنها به سمت و جهت خاصی هستند و از این رو تصویربرداری از آنها به این روش بسیار دشوار است.

دکتر فرانک در دهه های ۱۹۷۰ و ۱۹۸۰، هزاران تصویر از یک پروتئین خاص را در آن واحد تهیه کرد که هر کدام از آنها به شکل تصادفی جهت گیری کرده بودند. وی با اینکار تصویرهایی از پروتئین ها در همه جهت های ممکن تهیه کرد. سپس، یک کامپیوتر تصاویر مشابه را (یعنی پروتئین هایی که در جهت های مشابه قرار داشتند)، در کنار هم قرار داد و طرز قرارگیری آنها را مشخص کرد. سپس این عکس ها را با هم تلفیق کرد تا یک تصویر واضح تر تولید شود. در مرحله بعد نیز با تلفیق این تصویرهای دو بعدی که از زاویه های مختلف تهیه شده اند، تصویر سه بعدی مولکول ها را تهیه کرد.

مشکل بلورهای آب
گفتیم یکی از مشکلات تهیه تصویر از مولکول های پروتئین، خشک شدن آنها در خلاء است. با قرار دادن این مولکول ها در یخ می توان از خشک شدن آن جلوگیری کرد، اما وقتی که آب یخ می زند، مولکول ها در یک شبکه بلوری قرار می گیرند و در نتیجه الکترون های میکروسکوپ الکترونی را متفرق می کنند. این الکترون های متفرق شده باعث می شوند تصویر تار و مبهم شود.

دکتر دوبوشه برای غلبه بر این مشکل، نمونه ها را در اتاق سرد، منجمد کرد. در دمای ۱۹۶ درجه زیر صفر این فرآیند، مولکول های آب خیلی زود یخ می زنند. از آنجا که عمل یخ زدن بسیار سریع روی می دهد، فرصتی نیست که مولکول های یخ، بلور تشکیل دهند بلکه به شکل شیشه در می آیند. در این حالت، مولکول های آب، مشکلی برای تصویربرداری از مولکول های پروتئین ایجاد نمی کند.

اهمیت این دستاورد چیست؟
در سال های اخیر، متون علمی پُر شده است از ساختارهای شگفت انگیز بسیاری از مولکول های زیستی. امروزه دانشمندان می توانند با استفاده از میکروسکوپ الکترونی انجمادی از آنها تصویر تهیه کنند. آکادمی سلطنتی علوم سوئد در بیانیه خود، اعلام کرد: «اکنون محققان با استفاده از این روش می توانند بیومولکول ها را در هنگام انجام واکنش منجمد کنند و فرآیندهایی را که تا پیش از این قابل مشاهده نبودند، به صورت تصویری ببینند. این روش می تواند برای فهم اصولی شیمی و ابداع داروهای جدید، تاثیرگذار باشد.» این آکادمی افزود: «روش آنها بیوشیمی را وارد دوره جدیدی کرده است.»

میکروسکوپ الکترونی انجمادی به دانشمندان امکان می دهد که با انجماد این مولکول ها و تماشای آن در میانه یک فرآیند، دریابند پروتئین ها چگونه با مولکول های دیگر واکنش می دهند. این روش درک ما از فرآیندهای مولکولی و اثر داروها را افزایش می دهد.

برای مشاهده منابع اینجا کلیک کنید.

برای مشاهده منابع اینجا کلیک کنید.

مقاله علمی و آموزشی «برندگان نوبل شیمی ۲۰۱۷ چه دستاوردهایی داشتند؟»، نتیجه ی تحقیق و پژوهش، گردآوری، ترجمه و نگارش هیئت تحریریه پورتال یو سی (شما می توانید) می باشد. در این راستا گزارش مجله دانشمند، به عنوان منبع اصلی مورد استفاده قرار گرفته است.

لقمه های انگلیسی

دیدگاه خود را بنویسید

آدرس ایمیل شما منتشر نمی شود. بخش های الزامی با * مشخص شده اند. *

*